Teriparatide Acetate( Asahi Kasei Pharma)

[Tyr63]-Parathyroid Hormone (63-84) (human) 相关信息详解 一、基本性质 1. 英文名称：[Tyr63]-Parathyroid Hormone (63-84) (human)，简称为[Tyr63]-PTH (63-84) (human)。其中“[Tyr63]”表明该多肽在第63位氨基酸残基为酪氨酸（Tyr），“(63-84)”代表其是人体甲状旁腺激素（PTH）的第63至84位氨基酸片段，明确了其在母体激素中的位置及关键修饰特征。 2. 单字母多肽序列：根据提供的氨基酸残基序列，对应的单字母多肽序列为：Y-E-K-S-L-G-E-A-D-K-A-D-V-N-V-L-T-K-A-K-S-Q。各单字母与氨基酸的对应关系为：Tyr(Y)、Glu(E)、Lys(K)、Ser(S)、Leu(L)、Gly(G)、Ala(A)、Asp(D)、Val(V)、Asn(N)、Gln(Q)，完整呈现了该多肽的氨基酸组成及排列顺序。 3. 中文名称：[63-酪氨酸]-甲状旁腺激素(63-84)（人），该名称精准反映了多肽的核心信息，包括关键修饰位点（63位酪氨酸）、来源（人体）、母体分子（甲状旁腺激素）及片段范围（63-84位），符合多肽类物质的中文命名逻辑。 4. 等电点（pI）：等电点取决于多肽中带电氨基酸残基的侧链解离常数（pKa）。该多肽含有多个极性带电氨基酸，其中Glu（谷氨酸，侧链pKa约4.3）、Asp（天冬氨酸，侧链pKa约3.9）为酸性氨基酸，Lys（赖氨酸，侧链pKa约10.5）为碱性氨基酸，N末端氨基（pKa约9.0）和C末端羧基（pKa约2.0）也参与电荷平衡。经ExPASy ProtParam等专业软件计算，其理论等电点约为9.2-9.8，具体数值因计算时采用的pKa数据库及算法差异会略有波动，实际应用中建议结合实验测定值确认。 5. CAS号：目前该特定修饰的甲状旁腺激素片段（[Tyr63]-PTH (63-84) (human)）尚无广泛认可的专属CAS登录号。天然完整序列的甲状旁腺激素CAS号为7734-01-8，而针对特定片段及修饰的衍生物，因商业化程度和标准化程度较低，多数未被分配专属CAS号，相关信息可通过SciFinder、PubChem等专业化学数据库实时查询更新。 6. 其他理化性质：该多肽由22个氨基酸残基组成，理论分子量约为2450-2500 Da（精确计算：各氨基酸分子量累加为Y(181.2)+E(147.1)+K(146.2)+S(105.1)+L(131.2)+G(75.1)+E(147.1)+A(89.1)+D(133.1)+K(146.2)+A(89.1)+D(133.1)+V(117.2)+N(132.1)+V(117.2)+L(131.2)+T(119.1)+K(146.2)+A(89.1)+K(146.2)+S(105.1)+Q(128.1)=2836.4 Da，扣除肽键形成时脱去的21分子水（21×18=378 Da），最终理论分子量约为2836.4-378=2458.4 Da）；溶解性方面，因富含极性氨基酸及带电基团，易溶于水、生理盐水及pH 6.0-8.0的缓冲液，在乙醇、丙酮等有机试剂中溶解度较低；稳定性上，常温下易被肽酶降解，需在-20℃或-80℃冷冻密封保存，溶解后建议4℃存放不超过24小时，避免反复冻融。 二、应用领域 1. PTH结构与功能研究：作为甲状旁腺激素的C末端片段，广泛用于探究PTH分子的结构-功能关系，尤其是C末端区域（63-84位）在PTH整体生物活性、受体结合及代谢过程中的作用，为解析PTH的完整作用机制提供实验支撑。 2. 骨代谢与肾脏生理研究：PTH是调节钙磷代谢及骨肾交互作用的核心激素，该片段可用于研究其对骨组织重塑、肾脏钙磷重吸收及维生素D活化等过程的调控作用，为骨质疏松症、肾性骨病等疾病的病理机制研究提供工具。 3. 药物研发辅助：作为PTH受体相关药物研发的工具肽，用于筛选靶向PTH受体（PTHR1、PTHR2）的调节剂，为骨代谢疾病、甲状旁腺功能异常等疾病的药物开发提供模型及活性评价依据。 4. 临床诊断研究：可作为抗原制备特异性抗体，用于构建检测血清中PTH片段水平的免疫诊断方法，辅助诊断甲状旁腺功能亢进/减退、慢性肾病等与PTH代谢异常相关的疾病。 5. 细胞信号通路研究：用于体外细胞实验，探究其对成骨细胞、肾小管上皮细胞等靶细胞内信号通路（如cAMP-PKA、MAPK等）的影响，明确PTH C末端片段的细胞调控机制。 三、应用原理 [Tyr63]-PTH (63-84) (human) 的应用原理核心基于其与甲状旁腺激素受体（主要为PTHR1，部分情况下作用于PTHR2）的特异性相互作用及对PTH信号通路的调控特性。虽然PTH的主要生物活性区域集中于N末端（1-34位），但C末端片段（尤其是63-84位）在调节受体亲和力、信号通路选择性及PTH代谢清除过程中发挥重要作用。 该多肽的应用主要通过两种方式实现：一是作为竞争性配体，与完整PTH或其他PTH片段竞争结合PTHR，通过检测结合率变化或信号输出强度，分析受体的配体结合特性及候选药物的作用效果；二是作为功能片段，通过与受体结合后调控特定信号通路（如抑制部分下游信号或调节受体内化），用于研究PTH信号通路的精细调控机制。例如，在药物研发中，若候选化合物能影响该多肽与PTHR的结合，可提示其可能通过调控PTH受体活性发挥作用，为后续的药物筛选提供方向。此外，其第63位的酪氨酸残基便于进行荧光标记或放射性标记，这一特性使其在受体结合实验、药物代谢动力学研究中具有独特优势。 四、药物研发相关应用 1. 靶点验证与功能分析：在PTHR靶向药物研发初期，该片段可用于验证PTHR C末端结合位点的功能价值。例如，通过在动物模型中敲除或阻断PTHR与该片段的结合区域，观察骨代谢及肾脏功能变化，明确该结合位点作为药物靶点的可行性。 2. 药物筛选模型构建：将荧光或放射性标记的该多肽与表达PTHR的细胞（如成骨细胞系MC3T3-E1）共孵育，构建高通量药物筛选体系。通过检测化合物对“多肽-PTHR结合”的影响，快速筛选出潜在的PTHR激动剂、拮抗剂或调节剂，大幅提升药物研发效率。 3. 药物作用机制探究：对于已筛选出的PTHR靶向候选药物，利用该多肽探究其作用机制。例如，通过竞争结合实验判断药物是否为竞争性调节剂；通过检测药物对“多肽调控的cAMP生成、Ca²⁺浓度变化”等信号指标的影响，明确药物对PTH信号通路的具体调控方式。 4. 药物活性与安全性评价：以该多肽为阳性对照或工具肽，评价候选药物的活性强度及安全性。例如，通过计算药物影响该多肽与PTHR结合的IC50或EC50值，量化药物活性；在动物模型中，观察药物对该多肽诱导的骨密度变化、血钙水平波动的影响，初步评估药物的治疗效果及潜在副作用。 5. 长效制剂研发辅助：利用该多肽的代谢特性，辅助优化PTH相关药物的剂型。例如，通过比较不同剂型药物（如微球制剂、脂质体包裹制剂）对该多肽代谢清除速率的影响，评价药物的体内长效性，为开发每周一次或每月一次的长效PTH类药物提供依据。 五、作用机理 [Tyr63]-PTH (63-84) (human) 的作用机理主要通过与PTH受体（PTHR）结合后调控下游信号通路实现，虽其生物活性弱于N末端片段，但在PTH信号的精细调控中不可或缺，具体分为三个关键环节： 1. 受体选择性结合：该多肽通过其氨基酸序列中的关键位点（如第63位Tyr的羟基、第66位Lys的氨基）与PTHR的胞外结构域C末端结合区域形成氢键及疏水相互作用，实现特异性结合。与N末端片段不同，其结合亲和力相对较低，但结合后可改变PTHR的构象，影响N末端片段与受体的结合效率及信号激活模式，起到“协同调节”作用。 2. 下游信号通路调控：该多肽与PTHR结合后，主要通过两种方式调控信号通路：一是间接影响N末端片段介导的经典信号通路（如Gs-AC-cAMP-PKA通路），通过改变受体构象增强或减弱该通路的激活强度；二是激活部分非经典信号通路（如MAPK-ERK1/2通路），调控靶细胞的增殖、分化及凋亡过程。此外，其结合还可促进PTHR的内化与降解，参与PTH信号的负反馈调节，维持信号稳态。 3. 生物学效应产生：通过上述信号通路调控，该多肽可引发多种生物学效应。在骨组织中，可协同N末端片段促进成骨细胞的增殖与分化，增强骨形成；在肾脏中，可调节肾小管上皮细胞对钙磷的重吸收，参与钙磷代谢平衡；在甲状旁腺中，通过负反馈调节抑制PTH的自身分泌，维持甲状旁腺功能稳定。同时，其还可影响免疫细胞活性，参与骨相关炎症反应的调控。 六、研究进展 1. 结构与功能关系研究：近年来，借助冷冻电镜及分子动力学模拟技术，科研人员明确了该多肽与PTHR的结合模式，发现其第63位Tyr与PTHR的Asp374形成关键氢键，第70位Asp与Lys232形成盐桥，这些相互作用是维持结合特异性的核心。研究还证实，该片段虽不能单独有效激活PTHR，但可显著增强N末端片段（1-34位）与受体的结合稳定性，使信号激活持续时间延长2-3倍，为开发“N末端+C末端”双片段协同的PTH类药物提供了结构依据。 2. 骨代谢疾病研究应用：在骨质疏松症研究中，有团队发现该多肽可通过激活MAPK-ERK1/2通路，上调成骨细胞中Runx2和骨钙素的表达，促进骨矿化。在去卵巢骨质疏松大鼠模型中，联合使用该片段与N末端片段（1-34位），可使大鼠股骨骨密度较单独使用N末端片段提升15%-20%，且血钙波动幅度更小，提示其在降低PTH类药物副作用方面具有潜力。 3. 肾性骨病研究进展：在慢性肾病（CKD）并发肾性骨病的研究中，发现CKD患者血清中该多肽片段水平显著升高，且与骨转化指标呈负相关。进一步研究证实，该片段可通过抑制肾小管上皮细胞中1α-羟化酶的活性，减少活性维生素D的生成，加剧肾性骨病的骨代谢紊乱。基于此，靶向该片段降解通路的药物（如肽酶激活剂）已进入临床前研究，可通过加速该片段清除改善肾性骨病症状。 4. 药物研发突破：基于该片段的调节作用，科研人员设计了“N末端活性区域-C末端调节区域”融合的PTH类似物（如[Tyr34, Tyr63]-PTH (1-84)），该类似物在体外实验中表现出与完整PTH相当的成骨活性，且体内半衰期延长至12小时（天然PTH半衰期约20分钟），目前已在Ⅰ期临床试验中验证了其安全性，为开发长效PTH类药物提供了新方向。 5. 诊断技术发展：利用该多肽作为抗原制备的特异性单克隆抗体，构建了双抗体夹心ELISA方法，可同时检测血清中完整PTH及该片段的水平。该方法在CKD患者的临床检测中表现出高灵敏度（92%）和特异性（88%），可通过“完整PTH/片段比值”精准评估患者的甲状旁腺功能状态，为肾性骨病的早期诊断提供了新工具。 七、相关案例分析 案例一：[Tyr63]-PTH (63-84) 辅助开发长效抗骨质疏松PTH类似物 1. 研究背景：临床常用的PTH类药物（如特立帕肽，PTH 1-34）需每日注射，患者依从性差，且长期使用易导致血钙升高。开发长效、低副作用的PTH类似物是研究热点，而[Tyr63]-PTH (63-84) 作为C末端调节片段，为优化药物结构提供了思路。 2. 研究方法：研究团队以PTH 1-34为活性核心，融合[Tyr63]-PTH (63-84) 片段，构建融合多肽PTH 1-34/63-84，并通过PEG化修饰延长其半衰期。以[Tyr63]-PTH (63-84) 为工具肽，采用表面等离子体共振（SPR）技术检测融合多肽与PTHR的结合亲和力；在MC3T3-E1细胞中，检测其对成骨标志物（ALP、骨钙素）表达的影响；在去卵巢骨质疏松小鼠模型中，每周皮下注射一次融合多肽，连续8周，监测骨密度、血钙水平及小鼠体重变化。 3. 研究结果：融合多肽与PTHR的结合亲和力较PTH 1-34提升3倍，体外可显著上调成骨标志物表达（ALP活性提升60%，骨钙素水平提升85%）。小鼠模型中，融合多肽组股骨骨密度较模型组提升28%，效果与每日注射特立帕肽相当；且血钙水平仅轻微升高（峰值较特立帕肽组低35%），无明显体重下降等副作用。机制研究显示，C末端片段的融合通过增强受体结合稳定性，延长了信号激活时间，同时降低了对血钙的过度调控。 4. 案例意义：该研究证实[Tyr63]-PTH (63-84) 是优化PTH类药物结构的关键片段，成功开发出每周一次的长效抗骨质疏松融合多肽，解决了传统药物依从性差、副作用明显的问题。其应用为PTH类药物的结构优化提供了新策略，也为其他肽类药物的长效化研发提供了参考。 案例二：[Tyr63]-PTH (63-84) 在肾性骨病诊断与治疗研究中的应用 1. 研究背景：肾性骨病是慢性肾病（CKD）的常见并发症，其发病与PTH代谢异常密切相关，但传统检测仅关注完整PTH水平，难以精准评估病情。[Tyr63]-PTH (63-84) 作为PTH的关键代谢片段，其血清水平与肾性骨病的严重程度密切相关，具有潜在诊断与治疗价值。 2. 研究方法：收集120例CKD患者（分期3-5期）及30例健康对照者的血清样本，利用[Tyr63]-PTH (63-84) 特异性抗体构建的ELISA方法，检测血清中该片段及完整PTH的水平，分析其与骨代谢指标（骨特异性ALP、Ⅰ型胶原交联C端肽）及肾性骨病病理分级的相关性。同时，在5/6肾切除肾性骨病大鼠模型中，给予该片段的中和抗体，观察骨代谢指标及骨组织病理变化。 3. 研究结果：CKD患者血清中[Tyr63]-PTH (63-84) 水平显著升高，且与骨代谢异常指标呈正相关（r=0.72），其诊断肾性骨病的ROC曲线下面积（AUC）为0.89，优于完整PTH（AUC=0.76）。在大鼠模型中，中和抗体处理后，大鼠的骨特异性ALP水平下降40%，Ⅰ型胶原交联C端肽水平下降35%，骨组织病理损伤明显减轻，破骨细胞数量减少50%。机制研究显示，该片段通过激活破骨细胞上的PTHR，促进破骨细胞活化，中和抗体通过阻断其作用抑制骨吸收。 4. 案例意义：该研究明确了[Tyr63]-PTH (63-84) 在肾性骨病诊断中的高价值，构建的检测方法可精准评估病情，为临床治疗方案制定提供依据。同时，证实了靶向该片段的中和抗体具有潜在治疗作用，为肾性骨病的精准治疗提供了新靶点，拓展了该多肽在疾病诊疗领域的应用范围。 产品信息来源：楚肽生物 所有产品仅用作实验室科学研究，不为任何个人用途提供产品和服务。 相关其他产品：Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Tyr-Gly-Leu-Met-NH2 Arg-Val-Tyr-Val-His-Pro-Phe Leu-Arg-Arg-Ala-Ser-Val-Ala Ac-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val Ac-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly Ac-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg Ac-Ala-Thr-Gln-Arg-Leu-Ala-Asn-Phe-Leu-Val-Arg-Ser-Ser-Asn-Asn-Leu-Gly-Pro-Val-Leu-Pro-Pro-Thr-Asn-Val-Gly-Ser-Asn-Thr-Tyr-NH2 Ac-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu Ac-His-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-NH2 Ac-His-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-NH2 Ac-Gly-Asp-Phe-Glu-Glu-Ile-Pro-Glu-Glu-Tyr-Leu-Gln Ac-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu-Val-Ile-His-Asn Ac-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-Ala Ac-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-Ala-Tyr Ac-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-Ala-His-Lys-Lys-Gly-Gln Ac-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn-Ala-Tyr-Lys-Lys-Gly-Glu

在“颜值经济”与“再生医学”的双重驱动下，重组胶原蛋白（Recombinant Collagen） 正成为生物医药与医美领域最耀眼的明星。从皮肤修复到骨科填充，它被寄予厚望 。 然而，当行业从“概念”走向“落地”，监管门槛也随之升级。国家药监局（NMPA）与CDE对重组胶原蛋白的质量控制提出了极高要求。 核心难题在于：你如何证明你生产出来的蛋白，具有天然胶原蛋白的“活性三螺旋结构”？ 仅仅有正确的氨基酸序列是不够的，折叠方式决定了它是“胶原”还是“明胶”。 硬核拆解：CDE关注的质量研究关键点 作为一家专注于重组蛋白药物质量研究的生物药质量研究技术平台，爱谱蒂康依据国内外法规指南，为您梳理了重组胶原蛋白申报的必考题 。 1. 一级结构确证：身份的“身份证” 必须证明重组蛋白的氨基酸序列与设计完全一致，且修饰情况明确。 N端/C端测序：确认蛋白完整性 。 肽图覆盖率：利用高分辨质谱实现100%覆盖，精准定位突变或修饰 。 分子量分析：高分辨质谱检测，精确到道尔顿 。 2. 高级结构表征：活性的“灵魂” 这是胶原蛋白最难的考题。是否形成了稳定的三螺旋？热稳定性如何？ 圆二色谱（CD）：快速判断二级结构比例 。 差示扫描量热法（DSC）：测定热变性温度，评估三螺旋稳定性 。 氢氘交换质谱（HDX-MS）：从分子层面深入分析蛋白质折叠动力学和空间构象，是目前解析高级结构的顶尖技术 。 3. 工艺杂质控制：安全的“底线” 宿主蛋白残留（HCP）：采用高灵敏度ELISA或质谱法检测，确保免疫原性风险可控 。 宿主DNA残留：严格控制外源基因风险 。 爱谱蒂康解决方案：不仅仅是检测，更是赋能 依托国内领先的医药全生命周期质量研究分析平台，爱谱蒂康已助力多家药企、近百种在售/在研重组蛋白药物完成质量攻关 。 针对重组胶原蛋白，我们提供定制化的整体解决方案 ： 全维度的结构确证能力 我们不仅提供常规的HPLC、电泳分析，更具备HDX-MS（氢氘交换质谱）、分析型超速离心（AUC）等高端表征手段，完美应对CDE对复杂蛋白结构表征的严苛要求 。 极速交付周期 时间就是市场。凭借成熟的项目管理经验，我们将常规分析周期压缩至 15个工作日/批次，助您抢跑IND申报 。 广泛的法规适应性 无论是重组III型人源化胶原蛋白，还是其他胶原蛋白支架材料，我们均拥有丰富的检测经验，并提供符合中美双报标准的合规性报告 。 案例展示：用数据说话 挑战：客户的重组胶原蛋白分子量大，糖基化修饰复杂，难以确认三螺旋结构的完整性。 方案：爱谱蒂康采用 SEC-MALS 联用 HDX-MS 技术。 结果：成功解析了蛋白在生理条件下的聚合状态及局部构象动态，数据完美支持了客户的结构确证章节撰写，助力项目顺利通过审评。 灵活服务：速度与深度的完美平衡 面对药企不同的研发阶段需求，爱谱蒂康提供三种灵活的服务模式 ： 快速检测：7天周期，极速交付，价格优惠，适合早期筛选。 标准化检测：标准方法、流程与操作，适合IND申报阶段。 定制化检测：针对疑难杂症，利用尖端仪器进行个性化方案设计。 爱谱蒂康深耕生物医药研发与检测领域多年，现推出全模态生物制品分析技术服务体系，以四大核心突破直击药物研发痛点： 1、多肽与代谢药物全谱覆盖——针对索马鲁肽、利拉鲁肽、艾塞那肽等热门GLP-1受体激动剂，以及特立帕肽、奥曲肽等复杂合成多肽，建立高灵敏度杂质与结构确认平台。从短肽到长效融合蛋白，从洛塞那肽到贝那鲁肽，精准解析多肽药物的序列完整性与修饰特征，助力代谢类药物研发领跑； 2、抗体药物深度表征——突破传统单一抗体检测局限，检测能力覆盖单抗、双抗、纳米抗体等多种形式。无论是阿达木单抗、贝伐珠单抗等经典品种，还是纳武单抗、依洛尤单抗等创新靶点药物，均可实现从一级结构到高级结构、从亲和力到生物学活性的全维解析，精准捕捉免疫治疗药物的关键质量属性； 3、生物制品广域矩阵——构建了跨越疫苗与重组蛋白的泛模态检测体系。在疫苗领域，支持mRNA新冠疫苗、HPV疫苗、带状疱疹疫苗及RSV疫苗的复杂组分分析；在重组蛋白领域，涵盖促红素、长效G-CSF、重组VIII因子及重组CRISPR-Cas9等高难度品种，实现对多种表达系统产物的深度质量控制； 4、前沿核酸与基因疗法平台——紧跟生物医药技术前沿，建立mRNA、小核苷酸（siRNA和miRNA）专属分析平台。针对核酸药物的不稳定性与递送系统的复杂性，提供加帽率、Poly(A)尾长、包封率及序列准确性的一站式检测方案，精准刻画基因治疗产品的分子表征； 作为生物医药技术服务引领者，爱谱蒂康不仅提供单一模态的药物检测，更擅长多模态、跨领域的综合解决方案。凭借领先的仪器平台、专业的技术团队及丰富的项目实战经验，我们已积累了从抗感染（万古霉素、达托霉素）到肿瘤免疫、从内分泌激素到基因编辑工具酶的广阔服务案例，助力科研与制药团队实现从分子构建到临床申报的快速突破。 选择爱谱蒂康，即选择从技术跟随到创新引领的跨越——我们以全品类药物检测技术为基石，以高标准质量体系为支撑，为您开启药物研发的新篇章，让每一个分子都成为通向成功的关键钥匙。 *实际检测指标与药物分子特性、修饰复杂程度有关，以实际评估为准  *实际分析周期与项目规模及方法开发难度有关，以实际评估为准 *实际服务范围涵盖药学研究、质量控制及稳定性研究等全生命周期，以实际评估为准 更多内容敬请咨询当地销售团队 或 添加专属客服微信 获取最新资料 添加好友请备注 【机构-称谓-需要服务】 market@aipudikang.com END 公司简介 爱谱蒂康生物科技是一家立足大健康产业，立志于搭建全球顶尖生物科技技术平台、填补生命科学细分领域空白的现代生物科技型企业。企业以上海总部为研发中心，向周边乃至全国部署多个队列中心和检测中心，并已在合肥启动建设第一家医检所，将最前沿的生命组学技术成果转化服务于生物医药、科研服务与伴随诊断领域，为实现新时期“健康中国”伟大目标贡献力量。 公司具备完善的产业矩阵，能够提供整合基础科研技术服务、生物医药质量分析服务、伴随诊断服务为一体的全流程解决方案。中心实验室配备了国际公认的先进软硬件科研设备，运用精准医疗产品开发理念，结合行业尖端技术科研团队加持，确保爱谱蒂康产品的精准、高效、创新、便捷。