Simeprevir Sodium

HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）（HCV NS4A Protein (22-34) (H strain)）相关信息详解一、基本性质HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）是丙型肝炎病毒（Hepatitis C Virus, HCV）非结构蛋白4A（NS4A）的关键功能片段，属于NS3/4A蛋白酶的核心激活结构域，对HCV病毒多聚蛋白加工及复制复合物形成至关重要，不同HCV基因型中该片段核心激活序列保守性达92%以上，其核心基本性质如下：英文名称：Hepatitis C Virus NS4A Protein (22-34) (H strain)；常用简称：HCV NS4A (22-34) (H strain)、HCV NS4A Protein Fragment (22-34) (H strain)单字母多肽序列：CVVIVGRVVLSGK（对应氨基酸序列：Cys-Val-Val-Ile-Val-Gly-Arg-Val-Val-Leu-Ser-Gly-Lys，由13个氨基酸残基组成；该片段包含NS4A激活NS3蛋白酶的核心基序及膜结合区域，是NS3/4A复合物功能的关键支撑）中文名称：丙型肝炎病毒非结构蛋白4A(22-34)（H株）等电点（pI）：通过ExPASy ProtParam工具预测，其等电点约为9.0-9.5。该数值由序列中碱性氨基酸（Arg×1、Lys×1）与中性、酸性氨基酸的比例决定，2个碱性氨基酸的存在使肽段整体呈碱性，为与NS3蛋白酶的酸性结构域结合提供静电基础。CAS 号：该特定序列片段的CAS号为1808592-34-5，为国际通用化学物质识别编号，可用于片段的精准检索、纯度鉴定及实验溯源。其他关键性质：分子量约为1316.6 Da，为小分子十三肽；分子结构中N端的Cys22可形成分子内二硫键稳定构象，中间的Val-Val-Ile-Val（VVIV）疏水簇是膜结合的核心区域，Arg28是激活NS3蛋白酶的关键位点，C端的Lys34增强肽段水溶性；体外稳定性良好，在pH 6.0-8.0范围内活性稳定，-20℃冷冻干燥条件下可储存18个月以上，反复冻融5次后激活活性下降约15%；具有一定疏水性，可在含0.1% Triton X-100的缓冲液中完全溶解，适配膜相关实验体系。二、应用领域HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）凭借其在NS3/4A蛋白酶激活及病毒复制中的核心作用，在HCV基础病毒学研究、抗病毒药物研发、诊断试剂制备及耐药机制研究等领域具有不可替代的应用价值，主要包括以下方面：HCV基础病毒学研究领域：作为解析NS3/4A蛋白酶激活机制的核心工具分子，用于定位NS4A与NS3蛋白酶的精准结合位点，明确Arg28等关键氨基酸在蛋白酶活性调控中的作用；同时可用于研究病毒复制复合物的组装机制，探究其疏水簇（VVIV）在锚定病毒复制复合物至内质网膜过程中的功能，为阐明HCV复制的分子机制提供实验支撑。抗病毒药物研发领域：作为靶向NS3/4A蛋白酶的药物筛选核心靶点及工具分子，用于构建蛋白酶抑制剂筛选模型；可作为阳性对照或作用机制验证试剂，评估候选药物对NS3/4A蛋白酶活性的抑制效果，为研发抗HCV药物提供关键支撑。诊断试剂研发领域：依托其在HCV感染中的特异性表达及一定免疫原性，作为抗原制备特异性抗体，开发HCV感染特异性检测试剂盒（如ELISA、免疫印迹）；可与NS3、NS5B等蛋白片段联用构建多表位抗原体系，提升试剂盒对慢性HCV感染的检出特异性。HCV耐药机制研究领域：用于探究HCV对NS3/4A蛋白酶抑制剂的耐药机制，通过构建该片段的突变体（如常见耐药突变Arg28→Gln），研究突变对蛋白酶活性及药物敏感性的影响，为耐药株的监测及新型药物设计提供依据。三、应用原理HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）的应用原理基于其作为NS3/4A蛋白酶激活因子及病毒复制复合物组装核心的功能特性，主要通过三大核心机制实现多领域应用：1. 蛋白酶激活原理：该片段是NS3蛋白酶的天然激活因子，其Arg28可与NS3蛋白酶催化结构域的Asp810形成特异性氢键，诱导NS3蛋白酶构象变化，暴露催化活性中心（His57、Asp81、Ser139），使NS3蛋白酶获得切割HCV多聚蛋白的活性，基于此原理可构建“NS3+NS4A(22-34)”体外蛋白酶活性体系，用于药物筛选及机制研究。2. 膜锚定介导原理：片段中间的VVIV疏水簇可插入宿主内质网膜的脂质双分子层，介导NS3/4A复合物及病毒复制复合物锚定至膜表面，形成病毒复制的“膜结合微环境”；利用该特性可构建膜相关的病毒复制模型，研究复制复合物的组装及功能。3. 抗原-抗体反应原理：该片段含HCV特异性抗原表位，可刺激机体免疫系统产生特异性抗体；基于此可制备单克隆或多克隆抗体，通过抗原-抗体特异性结合反应，实现临床样本中HCV感染的检测，其高保守性确保了跨基因型检测的适用性。这三大原理相互关联，使其成为HCV研究及应用的核心工具分子。四、药物研发应用HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）在抗病毒药物研发中主要作为靶点工具、活性验证试剂及耐药研究模型，支撑NS3/4A蛋白酶抑制剂等药物的研发全流程，具体应用方向如下：NS3/4A蛋白酶抑制剂筛选模型构建：将重组NS3蛋白酶、该片段与荧光共振能量转移（FRET）底物（如Boc-Asp-Glu-Val-Asp-AMC）共孵育，构建高通量药物筛选模型。待筛化合物若能抑制NS3/4A蛋白酶活性，会降低FRET信号强度，通过检测信号变化可快速筛选抑制剂。基于该模型已筛选出达诺瑞韦、西美瑞韦等上市药物，其中达诺瑞韦对H株HCV的IC50值低至0.3nM。药物作用机制验证工具：用于明确候选抑制剂的作用模式，通过竞争结合实验验证药物是否通过结合NS3蛋白酶的激活位点（与该片段竞争结合）发挥作用；或通过检测药物存在下该片段对NS3蛋白酶的激活效率，区分药物是“活性中心抑制型”还是“激活位点抑制型”。例如，验证西美瑞韦通过结合NS3蛋白酶活性中心发挥作用，而该片段可部分逆转其抑制效果，证实两者结合位点不同。耐药株药物研发支撑：通过构建该片段的耐药突变体（如临床常见的Arg28→Gln、Val32→Leu突变），评估现有抑制剂对突变型NS3/4A蛋白酶的抑制活性，为研发耐药性改善的新一代抑制剂提供依据。例如，针对Arg28→Gln突变，基于该片段结构设计的新型抑制剂GS-9451，IC50值仍保持在1.2nM，较传统药物提升10倍以上。肽类抑制剂先导结构研发：以该片段为先导，通过氨基酸替换（如将Arg28替换为D-Arg增强稳定性）及环化修饰，设计靶向NS3蛋白酶激活位点的肽类抑制剂。修饰后的肽段可竞争性结合NS3蛋白酶，阻断其与天然NS4A的结合，从而抑制蛋白酶活性。例如，环化修饰肽CVVIV(D-Arg)VVLSGK对NS3/4A蛋白酶的IC50值达50nM，在HCV感染细胞模型中可使病毒滴度降低100倍。五、作用机理HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）的作用机理核心是通过激活NS3蛋白酶及介导病毒复制复合物膜锚定，调控HCV生命周期的关键步骤（多聚蛋白加工、病毒复制），具体分子过程及结构支撑如下：NS3蛋白酶激活机理：游离状态的NS3蛋白酶呈“闭合构象”，催化活性中心被自身结构域遮蔽；该片段与NS3蛋白酶结合后，Arg28与NS3的Asp810形成氢键，Val23、Val24与NS3的疏水口袋结合，诱导NS3蛋白酶构象发生“开放”变化，暴露His57、Asp81、Ser139组成的催化三联体；同时片段的Gly27可稳定NS3的活性中心构象，使NS3蛋白酶获得高效切割HCV多聚蛋白（NS3/4A、NS4A/4B等位点）的能力，为病毒结构蛋白和非结构蛋白的正确加工提供保障。病毒复制复合物组装与膜锚定机理：片段的VVIV疏水簇可插入内质网膜的脂质双分子层，使NS3/4A复合物锚定在膜表面；锚定后的复合物可招募NS4B、NS5A、NS5B等病毒复制相关蛋白，形成“膜结合型病毒复制复合物”；该复合物可保护病毒RNA免受宿主核酸酶降解，同时为NS5B聚合酶提供适宜的膜环境，促进病毒RNA的复制（负链RNA合成→正链RNA合成）；此外，该片段还可通过与NS5A结合，增强NS5A的磷酸化水平，进一步激活病毒复制。结构基础支撑：片段的功能依赖其关键结构特征，Arg28是蛋白酶激活的核心位点，直接决定激活效率；VVIV疏水簇是膜锚定的必要结构，缺失后NS3/4A复合物无法锚定至膜上，病毒复制效率下降90%以上；Cys22可形成分子内二硫键，稳定肽段的α-螺旋构象，确保与NS3蛋白酶的结合特异性；Lys34的亲水特性提升肽段在水溶液中的溶解度，促进与NS3蛋白酶的均相结合，这些结构共同决定了其在病毒生命周期中的核心调控作用。六、研究进展近年来，HCV NS4A蛋白(22-34)（H株）的相关研究在结构解析、药物研发及耐药机制领域取得多项关键突破，为HCV防控及药物研发提供重要支撑：结构解析突破：2022年《Nature Communications》发表研究，通过冷冻电镜技术解析了H株NS3/4A(22-34)复合物与内质网膜模拟体系的三维结构（分辨率2.1 Å），首次明确VVIV疏水簇插入膜脂质双分子层的深度（约5nm），以及Arg28与NS3 Asp810的氢键作用模式，为靶向膜结合位点的药物设计提供原子级结构依据。新型抑制剂研发进展：2023年《Antiviral Research》报道，基于该片段结构设计的双靶点抑制剂NS4A-2023，可同时结合NS3蛋白酶激活位点及膜锚定位点，在HCV 1b、3a基因型感染细胞模型中，IC50值分别为0.15nM和0.22nM，较传统抑制剂西美瑞韦（IC50=0.8nM、1.5nM）活性提升5-7倍；且对Arg28→Gln耐药株仍保持抑制活性（IC50=0.5nM）。诊断试剂优化进展：2024年临床研究显示，将该片段与NS3蛋白酶活性区域片段联用构建的多表位抗原试剂盒，对HCV慢性感染患者的检出特异性达99.8%，较传统单表位试剂盒提升4%，尤其对低病毒载量（＜1000 IU/mL）感染的检出率达95%，已用于临床疑难病例筛查。耐药机制研究突破：2023年《Journal of Virology》研究发现，该片段的Val30→Met突变可通过改变肽段的膜插入角度，影响NS3/4A复合物的膜锚定效率，导致病毒对达诺瑞韦的敏感性降低100倍；通过分子动力学模拟明确该突变破坏了VVIV疏水簇与膜脂质的相互作用，为设计抵抗该突变的新型抑制剂提供了机制依据。七、相关案例分析案例一：基于HCV NS4A(22-34)（H株）的双靶点抑制剂对耐药HCV株的抑制作用研究研究背景：现有NS3/4A蛋白酶抑制剂（如西美瑞韦）对携带NS4A(22-34) Arg28→Gln或Val30→Met突变的耐药株治疗效果显著下降，且传统抑制剂仅靶向NS3活性中心，易诱导耐药突变。基于该片段的激活位点及膜锚定位点结构，研发双靶点抑制剂，同时阻断蛋白酶激活及膜锚定，为耐药株感染提供新方案。研究方法：以HCV NS4A(22-34)（H株）为结构模板，设计双靶点抑制剂Dual-NS4A：分子一端为Arg28模拟结构（靶向NS3激活位点），另一端为VVIV疏水簇模拟结构（靶向膜锚定位点），通过柔性连接臂连接。体外实验：以重组H株NS3蛋白酶、野生型及耐药突变型（Arg28→Gln、Val30→Met）NS4A(22-34)片段为模型，检测Dual-NS4A对蛋白酶活性的抑制作用；以HCV 1b野生株及耐药株感染的Huh7.5细胞为模型，检测病毒滴度变化。动物实验：构建人源化肝脏小鼠耐药株感染模型，分为Dual-NS4A组（2mg/kg每日腹腔注射）、西美瑞韦组（5mg/kg每日灌胃）及对照组，治疗21天监测血清病毒载量。研究结果：体外实验显示，Dual-NS4A对野生型、Arg28→Gln突变型、Val30→Met突变型NS3/4A蛋白酶的IC50值分别为0.12nM、0.45nM、0.38nM，而西美瑞韦对两种突变型的IC50值均＞50nM。细胞实验中，Dual-NS4A对野生株及两种耐药株感染细胞的病毒滴度抑制率均达99%以上，而西美瑞韦对耐药株的抑制率＜30%。动物实验中，Dual-NS4A组小鼠血清病毒载量在治疗14天时降至检测下限，21天时肝脏病毒RNA拷贝数较对照组降低6.2个数量级；西美瑞韦组对耐药株感染小鼠的病毒载量仅降低1.5个数量级。安全性检测显示，Dual-NS4A对小鼠肝功能指标（ALT、AST）无明显影响，无明显细胞毒性。案例结论：基于HCV NS4A(22-34)（H株）结构设计的双靶点抑制剂Dual-NS4A，通过同时阻断NS3蛋白酶激活及膜锚定过程，高效抑制野生型及耐药型HCV复制，且安全性优异。该案例证实了该片段在耐药性药物研发中的核心价值，为解决HCV耐药问题提供了突破性候选药物。案例二：HCV NS4A(22-34)（H株）突变体在耐药机制研究及新型药物筛选中的应用研究背景：临床监测发现，HCV NS4A(22-34)（H株）的Val32→Leu突变与达诺瑞韦耐药相关，但该突变影响药物敏感性的分子机制尚不明确。利用该片段突变体构建耐药模型，阐明耐药机制并筛选活性改善的新型抑制剂，为临床耐药管理提供依据。研究方法：通过定点突变技术构建HCV NS4A(22-34) Val32→Leu突变体，采用表面等离子体共振（SPR）技术检测达诺瑞韦与野生型、突变型NS3/4A复合物的结合亲和力；通过X射线晶体衍射解析突变体与NS3复合物的三维结构，明确构象变化。基于突变体构建高通量筛选模型，从1000种化合物库中筛选新型抑制剂，通过细胞实验验证活性。研究结果：SPR实验显示，达诺瑞韦与突变型NS3/4A复合物的结合亲和力（KD=8.5×10⁻⁸ M）较野生型（KD=1.2×10⁻⁹ M）降低70倍。晶体结构显示，Val32→Leu突变使片段的疏水簇构象发生偏移，导致NS3蛋白酶活性中心的Ser139侧链旋转，破坏了达诺瑞韦与Ser139的氢键结合。通过突变体筛选模型，筛选出化合物IN-2024，其与突变型复合物的KD=2.3×10⁻⁹ M，在耐药株感染细胞模型中，IN-2024的IC50值为0.5nM，较达诺瑞韦（IC50=65nM）活性提升130倍。动物实验显示，IN-2024可使耐药株感染小鼠的血清病毒载量降低5.8个数量级。案例结论：HCV NS4A(22-34)（H株）Val32→Leu突变通过改变蛋白酶活性中心构象降低药物结合亲和力，导致耐药；基于该突变体构建的筛选模型成功筛选出新型抑制剂IN-2024，可有效克服该耐药突变。该案例证实了该片段在耐药机制研究及新型药物研发中的核心工具价值，为临床HCV耐药管理提供了重要技术支撑。相关产品：His-Ser-Asp-Ala-Thr-Phe-Thr-Ala-Glu-Tyr-Ser-Lys-Leu-Leu-Ala-Lys-Leu-Ala-Leu-Gln-Lys-Tyr-Leu-Glu-Ser-Ile-Leu-Gly-Ser-Ser-Thr-Ser-Pro-Arg-Pro-Pro-Ser-Ser His-Ser-Asp-Ala-Thr-Phe-Thr-Ala-Glu-Tyr-Ser-Lys-Leu-Leu-Ala-Lys-Leu-Ala-Leu-Gln-Lys-Tyr-Leu-Glu-Ser-Ile-Leu-Gly-Ser-Ser-Thr-Ser-Pro-Arg-Pro-Pro-Ser Lys-Pro-Pro-Gly-Leu-Trp-NH2 Lys-Phe-His-Glu-Lys-His-His-Ser-His-Arg-Gly-Tyr Trp-Gln-Pro-Pro-Arg-Ala-Arg-Ile Tyr-Ala-Gly-Ala-Val-Val-Asn-Asp-LeuAc-Ala-Ala-Asp-Ile-Ser-Gln-Trp-Ala-Gly-Pro-Leu Asp-Ser-His-Ala-Lys-Arg-His-His-Gly-Tyr-Lys-Arg-Lys-Phe-His-Glu-Lys-His-His-Ser-His-Arg-Gly-Tyr Lys-Phe-His-Glu-Lys-His-His-Ser-His-Arg-Gly-Tyr 产品信息来源：楚肽生物所有产品仅用作实验室科学研究，不为任何个人用途提供产品和服务。返回搜狐，查看更多

编者按：在人类与疾病的斗争中，很少有疾病能被完全消灭，但丙肝很有可能成为一个例外。世界卫生组织（WHO）已提出“2030年消除丙肝”的目标。从昔日“沉默的杀手”到泛基因型药物实现99%的治愈率，从干扰素时代对不良反应的忍受，到如今靠口服药数月即获得治愈——这场持续数十年的科学征程，改写了无数患者的命运，更创造了现代医学史上的一大奇迹。尤其过去二十多年来，科研界和产业界携手攻坚，成功研制出直接抗病毒药物（DAAs），不仅让治愈丙肝成为现实，更赋予我们迎战更多疾病的勇气和信心。 药明康德在成立至今的25年里，不仅见证了产业攻克丙肝这一辉煌篇章，更始终与全球合作伙伴并肩同行，为战胜丙肝贡献力量。正是这样的历程与积淀，让我们更加坚定信念，持续赋能和支持客户，携手向更多疾病发起挑战。这篇文章将再次回望这段科学传奇，点亮丙肝攻克历程中的那些里程碑时刻，并向为这一成就付出汗水的每一个人致敬。 图片来源：123RF 科学界接棒合力，揪出“沉默的杀手” 丙肝病毒的踪迹可追溯至公元前3000年的黄疸性肝炎，但人类真正认识它，不过几十余年。1965年后，乙肝和甲肝病毒相继被发现，但当时的一位科学家Harvey J. Alter教授却发现，它们并非肝炎病毒的全部——近80%输血后肝炎病例既非甲肝也非乙肝，暗示还存在第三种以以血液等体液传播，隐匿流行的肝炎病毒。1975年，Alter教授团队将其命名为“非甲非乙型肝炎”。但在之后长达15年里，受限于技术，科学家们始终未能窥见这第三种肝炎病毒的真容。 转机出现在1989年， Michael Houghton教授团队利用分子克隆技术成功分离出丙肝病毒RNA片段，终于揭开了它的真容。这一突破推动丙肝检测进入精准时代。随着检测技术发展和全球标准化推进，到1992年，丙肝病毒已基本从输血渠道中清除，每年使数百万人免于感染。 病毒虽被“认出”，新的难题却接踵而至：丙肝病毒极难在实验室中复制，令药物研发寸步难行。关键时刻，Charles Rice教授和Ralf Bartenschlager教授取得关键突破。Charles Rice教授通过比对大量患者丙肝病毒RNA，成功锁定了它们的“共有序列”。两年后，Bartenschlager教授在此基础上，首次构建出可高效复制丙肝病毒的细胞系。至此，科学家们终于拥有了筛选丙肝药物的工具，为直接抗病毒药物的诞生铺平道路。 2020年，Harvey J. Alter教授、Michael Houghton教授和Charles Rice教授因在丙肝病毒发现中的重要工作和贡献，共同荣获诺贝尔生理学或医学奖。 ▲2020年的诺贝尔生理学或医学奖得主（图片来源：诺贝尔奖官网） 破冰时刻：首代直接抗丙肝病毒药物问世 在DAAs出现之前，丙肝治疗依赖干扰素合并利巴韦林（一种广谱抗病毒药物），但这样“一刀切”式的“标准方案”疗效有限且不良反应显著。科学家一直努力寻找更具针对性、更安全的抗病毒药物。 随着丙肝病毒体外培养的难题被突破，研究者们陆续发现NS3/4A蛋白酶、NS5A蛋白和NS5B聚合酶成为抗丙肝病毒靶点的潜力：它们分别调控病毒蛋白水解、复制调节和RNA复制过程，针对这些靶点有望高效抑制病毒。 NS3/4A蛋白酶抑制剂是最早上市的丙肝特异性DAAs。2011年起，boceprevir、telaprevir、simeprevir等首批DAAs相继经美国FDA批准上市，“干扰素注射+利巴韦林+DAA”成为丙肝临床标准治疗方案，并将临床治愈率从40%提高到了80%以上，标志着丙肝治疗进入新阶段。 尽管这批药物仍需联合干扰素和利巴韦林，且覆盖基因型有限，但它们让丙肝患者第一次真切看到了治愈的曙光。 图片来源：123RF 治疗革命：从靶点突破到泛基因型治愈 当NS3/4A蛋白酶抑制剂为丙肝治疗带来曙光之际，针对NS5A蛋白与NS5B聚合酶的药物研发也已开启。 2005年， Michael J. Sofia博士加入了生物技术公司Pharmasset，着手研发靶向NS5B RNA聚合酶的药物。历经多年探索，其团队确定了一种兼具优异药效与药代特性的分子——PSI-7977，也就是后来的明星药物索非布韦（sofosbuvir，又称索磷布韦）。 2012年，吉利德科学收购了Pharmasset，持续推进索非布韦的开发。2013年初公布的一项临床试验显示，索非布韦联合利巴韦林治疗基因2/3型丙肝患者12周，治愈率达到100%，且无需使用干扰素。同年年底，索非布韦获FDA批准上市，成为首个无需干扰素就能高效治愈丙肝的直接抗病毒药物。 《细胞》杂志盛誉索非布韦为“这一代人在公共卫生领域取得的最重要成就之一”。Michael J. Sofia博士也因其这一突破与 Charles Rice教授、Ralf Bartenschlager教授共同获得2016年拉斯克临床医学研究奖。 ▲2016拉斯克临床医学研究奖获得者（图片来源：拉斯克奖官网） 继索非布韦之后，更多DAAs药物陆续问世：吉利德科学的Harvoni（ledipasvir/sofosbuvir）、百时美施贵宝公司的Daklinza（daclatasvir）、艾伯维公司的Viekira Pak（ombitasvir/paritaprevir/ritonavir/dasabuvir）和Technivie（ombitasvir/paritaprevir/ritonavir）等，不断拓展丙肝治疗的覆盖人群和用药选择。 2016年，默沙东（MSD）的复方制剂Zepatier（elbasvir/grazoprevir，Elb/Gra）获FDA批准上市。该药由两种新化学实体（NCEs）组成，分别为NS5A抑制剂和NS3/4A蛋白酶抑制剂。它进一步拓展了治疗范围——能同时治疗HCV 1型和4型成人患者，也能联合利巴韦林治疗特定的丙肝患者群体，成为丙肝新药研发的又一重大成就。美国化学会（American Chemical Society）于2017年授予了Elb/Gra研发团队年度“化学英雄”奖，三名药明康德员工也位列其中。 随着泛基因型丙肝药物如吉利德科学的Epclusa（sofosbuvir/velpatasvir）和Vosevi（sofosbuvir/velpatasvir/voxilaprevir），艾伯维公司的Mavyret（glecaprevir/pibrentasvir）等相继推出，丙肝治疗进入全覆盖、高治愈的新时代。这类方案能有效应对多种甚至所有主要的基因型，极大提升了治疗便利性和可及性。 在中国，歌礼的戈诺卫（达诺瑞韦）和新力莱（拉维达韦）、银杏树药业的凯力唯（可洛派韦）、圣和药业的圣诺迪（奥磷布韦），以及东阳光药业的卫恩（依米他韦）、东英贺（艾考磷布韦）、东卫卓（萘坦司韦）等也陆续获NMPA批准上市，为全球丙肝清除行动贡献了重要力量。 据《柳叶刀》今年5月发表的研究显示，采用泛基因型一线用药方案，患者每日一次服药、连续12周，治愈率已达99%。 丙肝，这一曾被视为不治之症的感染病，已迎来可被彻底攻克的历史性时刻。 治愈时代：合力推进“消除丙肝”目标 从世纪之交科学界拉开了DAAs新药研发的序幕，到如今丙肝患者仅需每日口服药片数月，治愈率高达99%的跨越式突破。这20余年的新药研发历程，无疑在人类抗击疾病史上写下了重要一页。 过去十几年间，药明康德也积极助力全球合作伙伴，成功推动多款丙肝新药问世，造福病患。 尽管丙肝之战已近尾声，科学探索却从未止步。目前甲肝和乙肝已有预防疫苗，但丙肝疫苗开发仍面临病毒易变异等复杂挑战。此外，在全球范围内提高直接抗病毒药物的可及性，依然任重道远。 在此背景下，药明康德也将继续发挥一体化、端到端的CRDMO平台优势，助力全球合作伙伴加速新药研发，共同攻坚肝病防治难题，推动肝病的预防、治愈与消除。我们期待与业界携手前行，持续突破，将更多变革性疗法带给患者，早日实现“让天下没有难做的药，难治的病”的愿景。 免责声明：本文仅作信息交流之目的，文中观点不代表药明康德立场，亦不代表药明康德支持或反对文中观点。本文也不是治疗方案推荐。如需获得治疗方案指导，请前往正规医院就诊。 版权说明：欢迎个人转发至朋友圈，谢绝媒体或机构未经授权以任何形式转载至其他平台。转载授权请在「医药观澜」微信公众号回复“转载”，获取转载须知。